24考研报考硕士研究生的小伙伴们注意啦,今天小编整理了天津科技大学338生物化学考什么?包括考试要求等内容,帮助各位考生更好地备考,顺利进入自己的理想院校。
复习大纲:
1.熟练掌握蛋白质的概念、组成特点;氨基酸的定义与分类、必需氨基酸定义与种类; 20 种蛋白质氨基酸的分子结构式、组成分类特点、英文全称及缩写;氨基酸的两性解离和等电点及其应用;氨基酸分离方法及其原理;氨基酸常用检测方法与原理;蛋白质的一级结构与空间各级结构定义、类型、特点、维持的化学键;蛋白质的变性与沉淀关系;蛋白质分离纯化方法及其原理;蛋白质含量测定方法及其原理;蛋白质结构与功能的关系。
2.熟练运用生物催化剂酶的定义、化学本质;酶与一般催化剂的共性及其作为生物催化剂的特性;酶蛋白与辅助因子定义与功能;活性中心与必需集团;酶具有高催化效率的因素; 酶的催化作用机理;影响酶活性的因素及其作用机理;酶促反应动力学;米氏方程及其应用;可逆抑制与不可逆抑制特点与类型判断;酶活力与比活力的概念和计算。
3.了解辅酶与维生素的关系及其在代谢中的功能。
4.掌握生物氧化、无氧呼吸、有氧呼吸及发酵的概念;高能磷酸化合物概念与种类;氧化磷酸化偶联学说;呼吸链种类与 P/O 的关系;底物水平磷酸化和氧化磷酸化的概念、特点及氧化磷酸化的抑制剂和电子传递抑制剂。
5.掌握 EMP 途径、糖异生、HMP 途径、TCA 循环代谢途径及代谢特点(包括反应场所、物质代谢过程特点;能量代谢分析及其依据)及生理意义;乙醛酸循环代谢方式与生理意义; 糖代谢的应用如柠檬酸发酵机制。各糖代谢途径中关键的不可逆步骤,关键的限速酶和调节机理。
6. 熟练运用甘油三脂的水解;甘油分解代谢方式;脂肪酸的分解代谢(经β-氧化)过 程、场所、能量代谢分析及其依据;软脂酸全合成途径、过程、场所、催化酶系特点、关键酶;大于 16 碳脂肪酸碳链的延长方式、场所;双键的生成场所;必需脂肪酸定义与种类。
7.了解氨基酸分解代谢的转氨基、氧化脱氨基及联合脱氨基等三种共同代谢途径的特点;鸟氨酸循环的原料来源、中间产物、代谢场所、生理意义;氨、二氧化碳与酮酸的代谢去向;谷氨酸、丙氨酸、天冬氨酸等氨基酸完全氧化的物质代谢与能量代谢分析;生糖氨基酸与生酮氨基酸的定义。
8.了解嘌呤核苷酸与嘧啶核苷酸从头合成途径的原料来源;嘌呤核苷酸与嘧啶核苷酸从头合成途径的特点;嘌呤核苷酸与嘧啶核苷酸补救合成途径的定义与意义;嘌呤核苷酸与嘧 啶核苷酸分解代谢产物的特点;核酸代谢异常与健康的关系;脱氧核苷酸的生物合成特点。
9.熟练运用核酸的概念、分类与组成特点;DNA 的一级结构与二级结构定义、类型、特点、维持的化学键;RNA 的一级结构与空间结构特点与维持的化学键;核酸的变性、复性与分子杂交概念与应用;核酸含量测定方法及其原理;常用的核酸分离纯化方法。
10.掌握 DNA 复制特点与规律;DNA 复制过程要点及参加复制的酶和辅助因子种类与功能。
11.掌握 RNA 转录特点与规律;RNA 转录过程要点及催化转录的酶工作方式;了解转录产物的转录后修饰。掌握原核生物与真核生物基因结构差异。
12.了解蛋白质翻译遗传密码种类;遗传密码的特点及其生物学意义;密码子与反密码子关系;氨基酸的活化;起始复合物形成、多肽链的延长与翻译的终止等三个阶段过程与特点;蛋白质的翻译后修饰类型;蛋白质翻译的能量代谢。
13.了解酶活力的快速调节方式及其原理(变构调节、共价修饰调节、酶原激活);酶 量调节-操纵子定义、结构特点及对酶合成的诱导型(乳糖操纵子)与阻遏型(色氨酸操纵子)调节方式与原理;分支代谢途径的反馈调节方式与特点。
参考书目:
1.《生物化学》,王永敏、姜华主编,中国轻工业出版社,2021 年第 2 版
2.《生物化学》,姚文兵主编,人民卫生出版社,2022 年第 9 版
其他包括上述知识点的生物化学教材(正式出版)均可
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